2017年公衛助理醫師《生物化學》科目關於酶的知識

酶是由活細胞合成的，對其特異底物起高效催化作用的生物催化劑。酶也是公衛執業助理醫師考試生物化學科目的知識點之一。下面是yjbys小編為大家帶來的關於酶的知識，歡迎閱讀。

　　一、酶的概念

酶是由活細胞合成的，對其特異底物起高效催化作用的生物催化劑(biocatalyst)。

　　二、酶的作用特點

酶所催化的反應稱為酶促反應。在酶促反應中被催化的物質稱為底物，反應的生成物稱為產物。酶所具有的催化能力稱為酶活性。

與一般催化劑不同的特點。

1.極高的催化效率

2.高度的特異性

酶對催化的底物有高度的選擇性，即一種酶只作用一種或一類化合物，催化一定的化學反應，並生成一定的產物，這種特性稱為酶的特異性或專一性。有結構專一性和立體異構專一性兩種型別。

結構專一性又分絕對專一性和相對專一性。

立體異構專一性指酶對底物立體構型的要求。如乳酸脫氫酶催化L-乳酸脫氫為丙酮酸，對D-乳酸無作用;L-氨基酸氧化酶只作用L-氨基酸，對D-氨基酸無作用。

3.酶活性的可調節性

4.酶的不穩定性

酶主要是蛋白質，凡能使蛋白質變性的理化因素均可影響酶活性，甚至使酶完全失活。酶催化作用一般需要比較溫和的條件。

　　一、酶的分子組成

(一)單純酶和結合酶

單純酶是僅由肽鏈構成的酶。如脲酶、一些消化蛋白酶、澱粉酶、脂酶、核糖核酸酶等。

結合酶由蛋白質部分和非蛋白質部分組成，前者稱為酶蛋白(apoenzyme)，決定酶的特異性和高效率;後者稱為輔助因子(cofactor)，決定反應的種類和性質。兩者結合形成的複合物稱為全酶(holoenzyme)，這兩部分對於催化活性都是必需的。

(二)酶的輔因子

酶的輔助因子指金屬離子或小分子有機化合物(又稱輔酶與輔基)。

1.金屬離子

約2/3的酶含有金屬離子，常見的是K+、Na+、Mg2+、Cu2+(Cu+)、Zn2+、Fe2+(Fe3+)等。金屬離子的作用是多方面的：參與酶的活性中心;在酶蛋白與底物之間起橋樑作用;維持酶分子發揮催化作用所必需的構象;中和陰離子，降低反應中的靜電斥力。

2.輔酶與輔基

輔酶與輔基是一些化學穩定的小分子有機物，是維生素樣的物質，參與酶的催化過程，在反應中傳遞電子、質子或一些基團。

輔酶與酶蛋白的結合疏鬆，可以用透析或超濾方法除去;輔基則與酶蛋白結合緊密，不能用上述方法除去。一種酶蛋白只能與一種輔助因子結合成一種特異的酶，但一種輔助因子可以與不同的酶蛋白結合構成多種特異性酶，以催化各種化學反應。

　　二、酶的活性部位

酶的活性部位(active site)是它結合底物和將底物轉化為產物的區域，又稱活性中心。它是由線上性多肽鏈中可能相隔很遠的氨基酸殘基形成的三維小區(為裂縫或為凹陷)。酶活性部位的基團屬必需基團，有二種：一是結合基團，其作用是與底物結合，生成酶-底物複合物;二是催化基團，其作用是影響底物分子中某些化學鍵的穩定性，催化底物發生化學反應並促進底物轉變成產物，也有的必需基團同時有這兩種功能。還有一些化學基團位於酶的活性中心以外的部位，為維持酶活性中心的構象所必需，稱為酶活性中心以外的必需基團。

　　三、酶原啟用

沒有活性的酶的前體稱為“酶原”，酶原轉變成酶的過程稱為酶原啟用。其實質是酶活性部位形成或暴露的過程。一些與消化作用有關的酶，如胃蛋白酶、胰蛋白酶在最初合成和分泌時，沒有催化活性。胃蛋白酶原在H+作用下，自N端切下幾個多肽碎片，形成酶催化所需的空間結構，轉化為胃蛋白酶。胰蛋白酶原隨胰液進入小腸時被腸激酶啟用，自N端切除一個6肽，促使酶的構象變化，形成活性中心，轉變成有活性的胰蛋白酶。

酶原的生物合成和酶原啟用一般不在同一組織、細胞或細胞器中進行。酶原的啟用具有重要的生理意義，不僅保護細胞本身不受酶的水解破壞，而且保證酶在特定的部位與環境中發揮催化作用。